Proteína quinasa

Las proteína cinasas^[1]​ (también llamadas proteína quinasas)^[1]​ son un tipo de enzimas que modifican otras moléculas (sustratos), mediante fosforilación. De ese modo, los sustratos son activados y en algunos casos desactivados.

La fosforilación consiste en transferir un grupos fosfatos desde ATP a un sustrato específico o diana. Todas las cinasas necesitan un ion metálico divalente como el Mg²⁺ o el Mn²⁺ para transferir el grupo fosfato. Algunos ejemplos son: la cinasa dependiente de AMP cíclico (PKA) y la cinasa dependiente de ARN de doble cadena (PKR). Según la nomenclatura oficial son ATP(x)fosfotransferasas, donde (x)= molécula a la que se transfiere el grupo fosfato.

Las proteína cinasas son un subtipo de cinasas, que actúan sobre una proteína activándola o desactivándola. Las cinasas ocupan, por tanto, un lugar central en los mecanismos de señalización celular, la cascada de respuesta ante una señal química que llegue a la célula: sirven de puente entre un segundo mensajero (usualmente, AMPc), y las respuestas celulares al estímulo (activación o desactivación de factores de transcripción, por ejemplo). Se calcula que hasta el 30% de todo el proteoma celular es susceptible de variar su actividad por acción de una cinasa. El genoma humano contiene cerca de 500 genes que codifican proteínas cinasa, constituyendo cerca del 2% de todos los genes.

Tipos de proteína cinasas:

Una clasificación actualmente en uso de la superfamilia de las cinasas las divide en: cinasas convencionales (ePKs) y cinasas atípicas (aPKs).

Las cinasas convencionales se distribuyen en ocho familias:

Las cinasas atípicas no tienen una secuencia muy similar a la de las cinasas convencionales, pero tienen actividad enzimática de cinasa. Comprenden:

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