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Receptor de bradicinina



La familia del receptor de bradicinina o bradiquinina es un grupo de receptores acoplados a proteína G cuyo principal ligando es la proteína bradicinina.

Hay dos receptores de bradicinina: El receptor B1 y el receptor B2.[1]

El receptor B1 de bradicinina es un receptor acoplado a proteína G codificado en humanos por el gen BDKRB1. Su principal ligando es la bradicinina, un péptido de 9 aminoácidos generado en condiciones fisiopatológicas como la inflamación, traumas, quemaduras, shock y alergia. El receptor B1 es uno de los dos receptores acoplados a proteína G que se une y media respuestas a estas condisiones fisiopatológicas.

La proteína B1 es sintetizada de novo seguido al daño tisular y la unión al receptor conduce a un incremento de la concentración del calcio citosólico, que finalmente resulta en respuestas crónicas y agudas.

El receptor B2 es un receptor acoplado a proteínas G en la Subunidad Gq alfa, se puede acoplar a las subunidades Gq y Gi. Por una parte, Gq estimula la fosfolipasa C, aumentando el calcio intracelular libre. Por otra parte, Gi inhibe a la adenilato ciclasa. Además, el receptor estimula la vía de la proteína quinasa activada por mitogeno (vía MAPK). Este receptor se expresa ubicua y constitutivamente en tejidos sanos.

El receptor B2 forma un complejo con la enzima convertidora de angiotensina (ECA), y por esto juega un rol en el diálogo (o cross-talk) entre el sistema renina-angiotensina y el sistema cinina-calicreína.

El heptapéptido de angiotensina (1-7) también potencia la acción de bradicinina sobre los receptores B2.[2]

El fármaco Icatibant es un antagonista del receptor B2 de segunda generación, se ha empleado en ensayos clínicos límitados en dolor e inflamación. FR 173657 es otro antagonista del receptor B2 activo vía oral y se ha utilizado en pruebas como un fármaco analgésico y antiinflamatorio.

La Calidina es idéntica a la bradicinina pero con una residuo lisina adicional, unido al extremo N-terminal, también señaliza a través del receptor B2.



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